生化学と分析生化学

概要

アポ酵素の再構成を促進するシャペロンの新しい生理機能

ボリス・クルガノフとナタリア・A・チェボタレワ

現代の生化学と分子生物学の重要な分野の 1 つは、分子シャペロンの構造と機能の研究です。小型熱ショックタンパク質 (sHsp) と呼ばれる分子シャペロン ファミリーの主な機能は、ストレス条件下で形成される、または新しく合成されたポリペプチド鎖の折り畳み中に形成される非ネイティブ タンパク質種の凝集を抑制することです [1-3]。モノマーの分子量が低い (12～43 kDa) ことと、最大 1000 kDa の高分子量を持つ大きなオリゴマーを形成する傾向があることが、このタンパク質ファミリーの特徴です [4-14]。sHsp の構造における保守的な α-クリスタリン ドメインの存在は、安定した二量体の形成に重要であると思われますが、可変の N 末端と C 末端は、大きなオリゴマーの形成に関与していると思われます [2-4,7]。多分散性と四次構造ダイナミクスは、細胞内のsHspシャペロンの機能において重要な役割を果たしていると考えられています[2,12]。sHspはポリペプチド鎖の折り畳みを提供することはできませんが、非天然タンパク質と複合体を形成し、後者をタンパク質の折り畳みを支援するATP依存性シャペロンまたは折り畳まれていないタンパク質のタンパク質分解が起こるプロテアソームに転送することができます[15-19]