膜科学技術ジャーナル

概要

カメラ不要のテラヘルツイメージングによる因子XIIタンパク質とヒト角質層の相互作用の調査

ジア・シャリアット＝マダール、アウニク・ラーマン、ボゼナ・ミシュニアック＝コーン、グアチャラ・ダ・モッタ、アニス・ラーマン*

本論文では、カメラレステラヘルツイメージング技術を使用して、既知の内因性増強複合体である高分子量キニノーゲン (HK)-プレカリクレイン (PK) が存在しない場合に、溶液中および角質層への結合時のチモーゲン因子 XII (FXII) の構造変化をリアルタイムで測定した結果を報告します。FXII は肝臓で合成され、循環系に分泌されて血液凝固因子として機能します。FXII には多様な生物学的機能があります。まず、最初に形成された血小板単層へのトロンビン誘導性血小板接着の生成を延長するための補助分子として機能します。次に、FXII は血管バリアを破壊することで、ブラジキニン (BK) 誘導性過透過性に対する強力な刺激を提供します。in vitro アッセイを使用した研究では、負に帯電した表面で FXII の活性化が発生する可能性があることが示されています。この活性化は、カリクレインまたは活性化プレカリクレイン (PK) の存在下で加速されます。我々は、角質層での FXII の結合時に起こる構造変化を測定することにより、この方法を実証します。FXII の活性化というテーマは、まだ進行中の研究です。以前は、テラヘルツ走査反射率測定法 (TSR) とテラヘルツ分光法 (TS) を使用して、信号のさまざまなスペクトル密度偏差が、水和した角質層によって誘発される FXII の構造変化と活性化によるものであることを実証しました。本研究では、テラヘルツ (THz) イメージングを使用して、酵素原 FXII のサブセットが角質層に結合することを実証します。FXII は、水和した角質層に有意に蓄積されませんでした。しかし、形成された活性化 FXII (FXIIa) は角質層で観察されました。この発見は、負に帯電した表面は必須条件ではないことを示唆しています。