フォーペル・マルコ
プロテアーゼ(プロテイナーゼまたはペプチダーゼとも呼ばれる)は、タンパク質をより小さなペプチドとアミノ酸に分解する加水分解酵素です。これらは、生物学的用途と商業的用途の両方で重要な役割を果たす酵素の一種です。セリンプロテアーゼ、アスパラギン酸プロテアーゼ、システインプロテアーゼ、スレオニンプロテアーゼ、グルタミン酸プロテアーゼ、およびメタロプロテアーゼは、6 種類のプロテアーゼです。人間は 500 ~ 600 種類の異なるプロテアーゼを持っており、その大部分はセリンプロテアーゼ、システインプロテアーゼ、およびメタロプロテアーゼです。組織におけるプロテアーゼ活性の制御は、恒常性を維持するために必要です。高濃度で存在すると、有害になる可能性があります。エラスチン、コラーゲン、プロテオグリカンなどの結合組織タンパク質の分解を避けるために、これらは細胞外および細胞あたりの領域で厳密に制御されています。最も基本的なレベルの制御には、通常、発現/分泌の調節、プロテアーゼの不活性な前駆物質または酵素前駆体の活性化、および成熟酵素の破壊が使用されます。内因性タンパク質阻害剤は、その原石器作用を阻害します。これは、第 2 レベルの制御です。フェルミとペルノッシは、1894 年にヒト血漿のプロテアーゼ阻害作用を発見しました。シュルツは、1955 年にタンパク質分解活性の主な阻害剤を発見し、トリプシンを阻害する能力から、これをアルファ 1 アンチトリプシン (1-AT) と名付けました。